Nature：科学家从原子水平上解析噬菌体感染细菌的分子机理

Biodog

菌噬菌体是感染细菌的一种病毒，近日，来自瑞士洛桑联邦理工学院（EPFL）的研究人员利用先进的研究工具描述了一百万个原子“尾部”结构，细菌噬菌体可以利用尾部结构来突破细胞 的表面进入到细胞内部，该研究对于理解细菌噬菌体感染细菌的机制，以及后期应用于新型细菌性疾病疗法的开发提供了新的线索和希望，相关研究刊登于国际杂志Nature上。

为了感染细菌，很多细菌噬菌体都会“雇佣”尾部结构来刺穿细菌的细胞膜，从而使病毒的遗传物质进入到细菌细胞内部，噬菌体复杂的尾部结构包含有可以围绕在类似管状结构周围的收缩 性鞘状结构，这些鞘状结构可以在纳米尺度拉伸形成“线圈”结构，当噬菌体吸附到细胞表面时，鞘状结构就会收缩并且驱动管状结构穿过细胞膜，而所有的过程都是由噬菌体尾部百万个原 子基底结构所完成的。

这项研究中，研究人员从原子水平上阐述了噬菌体基底结构发生变形的特殊模型，噬菌体的基底结构可以帮助控制噬菌体发现并且吸附靶向细菌的能力，同时对于噬菌体将其自身DNA注射到靶 向细菌内部也非常关键。研究者指出，整个基底尾部管状复合体包含1百万个原子，其组成了15个不同蛋白质的145条链，其中大多数都可以作为研究模型。同时研究人员又从基底结构中鉴别 出了分子成分的最小集合，这些成分就好象微型齿轮一样可以控制病毒尾部的活性。

Structure of the T4 baseplate and its function in triggering sheath contraction

Several systems, including contractile tail bacteriophages, the type VI secretion system and R-type pyocins, use a multiprotein tubular apparatus to attach to and penetrate host cell membranes. This macromolecular machine resembles a stretched, coiled spring (or sheath) wound around a rigid tube with a spike-shaped protein at its tip. A baseplate structure, which is arguably the most complex part of this assembly, relays the contraction signal to the sheath. Here we present the atomic structure of the approximately 6-megadalton bacteriophage T4 baseplate in its pre- and post-host attachment states and explain the events that lead to sheath contraction in atomic detail. We establish the identity and function of a minimal set of components that is conserved in all contractile injection systems and show that the triggering mechanism is universally conserved.